Apple apresenta SimpleDesign, novo modelo de inteligência artificial para design de proteínas

Pesquisadores da Apple apresentaram o SimpleDesign, um novo modelo de inteligência artificial capaz de gerar sequências de proteínas e suas estruturas tridimensionais correspondentes simultaneamente.

O modelo propõe uma abordagem de ponta a ponta que opera diretamente no domínio dos dados, substituindo os processos de treinamento de múltiplas etapas comumente usados no design de proteínas. O objetivo é investigar se uma arquitetura mais simples é possível no campo do design biomolecular assistido por inteligência artificial, permitindo que o sistema aprenda informações sobre a sequência e a estrutura da proteína em um único processo.

O SimpleDesign é a continuação do trabalho SimpleFold, publicado em setembro do ano passado, que utilizava um modelo baseado em correspondência de fluxo para prever a estrutura tridimensional a partir de sequências de aminoácidos. Assim como o SimpleFold, o SimpleDesign utiliza blocos Transformer de propósito geral para processar diferentes tipos de dados, como sequências de proteínas e estruturas geométricas.

Diferente de sistemas de design tradicionais, o SimpleDesign não exige que as estruturas de proteínas sejam convertidas em representações discretas, conhecidas como tokens. O modelo lida diretamente com sequências de aminoácidos e coordenadas tridimensionais contínuas, eliminando as etapas de codificação e reconstrução.

Para o treinamento, foram utilizados mais de 2 milhões de pares de sequências e estruturas de proteínas do conjunto de dados AFESM, que combina exemplos adicionais e estruturas previstas do Banco de Dados AlphaFold. Durante o processo, aminoácidos foram mascarados aleatoriamente e ruídos foram adicionados às coordenadas estruturais para que o modelo se adaptasse a problemas de sequência para estrutura e de estrutura para sequência.

Avaliações indicam que o SimpleDesign obteve resultados competitivos em testes de design conjunto, geração de estruturas e geração de sequências. As estruturas geradas apresentaram geometrias razoáveis e as sequências de aminoácidos foram semelhantes ou superiores a modelos concorrentes multimodais em algumas métricas. No entanto, esses resultados limitam-se a avaliações computacionais, e não houve confirmação experimental sobre se as proteínas produzidas se dobram corretamente em sistemas biológicos reais ou se cumprem a função esperada.